酶活性的一种令人惊讶的简单表达可以帮助指导生物技术人员

三位RIKEN科学家发现了一种控制酶(催化生命中几乎所有化学反应的分子)活性的令人惊讶的关系。这一发现可以帮助研究人员选择和设计用于生物技术应用的最佳酶。该研究发表在《自然通讯》杂志上。

所有形式的生命都依赖于酶——如果没有酶，大多数生化反应都会进行得太慢，无法维持生命的进程。酶通过与称为底物的化合物结合而发挥作用。

酶的活性(衡量酶加速反应速度的指标)通常通过考虑三个速率来进行数学描述：底物分子与酶结合的速率;底物分子与酶结合的速率;酶的活性。逆转绑定的速度;以及底物转化为反应产物的速率。

这三个步骤中的每一个都由数值速率常数来表征。当这些常数组合成一个方程时，就会出现一个称为Km的值。这反映了酶对其底物的亲和力，Km值越低表明亲和力越高。

RIKEN三人组的数学分析揭示了酶的Km值与催化相同反应的酶中最活跃的酶的条件之间存在令人惊讶的简单关系。

“理论预测，最好的酶是Km等于底物浓度的酶，”RIKEN可持续资源科学中心的HideshiOoka说道。“我们开始这项研究时知道我们会获得某种最大活性的公式，但我们从未想到它会如此简洁。对我来说，这种简单在数学意义上感觉很美。”

这一见解引导团队探索自然界中Km与底物浓度之间关系的现有数据。结果支持了他们的假设：对1,000多种酶的调查显示，许多酶的工作环境中其底物浓度等于或非常接近其各自的Km值。

“这表明生物进化的一个方向是确保酶的Km值接近其自然环境中的底物浓度，”Ooka说。

在提供对酶进化的重要新理解的同时，这种见解还将帮助研究人员修改或设计用于生物技术的酶。

“一个关键的信息是Km不应该太小，这与之前的假设相矛盾，即Km小总是更好，”Ooka说。“相反，选择或设计Km值等于它们必须使用的底物浓度的酶将是最好的策略。”