胶原蛋白是一种存在于骨骼和结缔组织中的蛋白质，在距今 1.95 亿年前的恐龙化石中就已发现。这远远超过了连接蛋白质的肽键的正常半衰期(约 500 年)。

化学家解释恐龙胶原蛋白为何可能存活了数百万年

麻省理工学院的一项新研究解释了胶原蛋白为何能存活的时间比预期长得多。研究小组发现，一种特殊的原子级相互作用可以保护胶原蛋白免受水分子的攻击。这种屏障阻止水通过一种称为水解的过程破坏肽键。

“我们提供的证据表明，这种相互作用可以防止水攻击肽键并将其断裂。这与正常肽键的情况完全相反，正常肽键的半衰期只有 500 年，”麻省理工学院芬美意化学教授 Ron Raines 说。

Raines 是这项新研究的资深作者，该研究发表在 ACS Central Science上。麻省理工学院博士后 Jinyi Yang 博士是该论文的主要作者。麻省理工学院博士后 Volga Kojasoy 和研究生 Gerard Porter 也是这项研究的作者。

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胶原蛋白是动物体内​​最丰富的蛋白质，不仅存在于骨骼中，还存在于皮肤、肌肉和韧带中。它由长链蛋白质组成，这些蛋白质相互缠绕形成坚韧的三螺旋结构。

“胶原蛋白是将我们连接在一起的支架，”雷恩斯说。“胶原蛋白之所以如此稳定，成为这种支架的最佳选择，是因为与大多数蛋白质不同，它是纤维状的。”

在过去的十年中，古生物学家在恐龙化石中发现了胶原蛋白的证据，其中包括8000万年前的霸王龙化石，以及近2亿年前的蜥脚类恐龙化石。

过去 25 年来，雷恩斯的实验室一直在研究胶原蛋白及其结构如何发挥作用。在这项新研究中，他们揭示了为何将胶原蛋白结合在一起的肽键如此不易被水分解。

肽键形成于一个氨基酸的碳原子和相邻氨基酸的氮原子之间。碳原子还与氧原子形成双键，形成称为羰基的分子结构。该羰基氧有一对电子，不会与任何其他原子形成键。研究人员发现，这些电子可以与相邻肽键的羰基共享。

由于这对电子被插入到这些肽键中，水分子无法进入结构来破坏该键。

为了证明这一点，雷恩斯和他的同事们创造了两种相互转化的胶原蛋白模拟物——一种通常形成三螺旋结构，称为反式;另一种肽键的角度旋转成另一种形式，称为顺式。他们发现反式胶原蛋白不允许水攻击和水解键。在顺式胶原蛋白中，水进入后键断裂。

“肽键要么是顺式的，要么是反式的，我们可以改变顺式和反式的比例。通过这样做，我们可以模仿胶原蛋白的天然状态，或者创造一种不受保护的肽键。我们发现，当肽键不受保护时，它很快就消失了，”雷恩斯说。

“没有薄弱环节”

这种电子共享现象也出现在许多蛋白质中，即所谓的 α 螺旋。这些螺旋也可能受到保护，不受水的影响，但螺旋总是通过更暴露的蛋白质序列连接，这些序列仍然容易受到水解。

“胶原蛋白从一端到另一端都是三重螺旋结构，”雷恩斯说。“没有薄弱环节，这就是我认为它能存活下来的原因。”

此前，一些科学家对胶原蛋白为何能保存数百万年提出了其他解释，包括骨骼可能脱水严重，以至于水无法到达肽键。

“我不能忽视其他因素的影响，但 2 亿年是很长的时间，我认为需要从分子水平和原子水平来解释它，”雷恩斯说。