来自歌德大学、法兰克福大学医院、朗根的保罗·埃利希联邦疫苗和生物医学研究所和奥斯陆大学的研究人员使用汉氏巴尔通体细菌，首次证明抗体可以防止细菌病原体的某些表面蛋白进入宿主细胞。这些发现对于开发针对高耐药性感染因子的新药非常重要。

感染，尤其是具有高度耐药性病原体的感染，对人类健康构成重大威胁。当病原体设法在有机体上定殖并随后引起严重感染时，这是很危险的。这种感染的第一步总是包括病原体附着在宿主细胞表面。感染从这里开始传播，例如导致更深的组织层和器官感染。

围绕着来自法兰克福大学医院微生物学和医院卫生研究所的VolkhardKempf教授的一组科学家现在成功地阻断了细菌中的这种粘附机制，从而防止了宿主细胞的感染。为此，研究人员检查了病原体汉氏巴尔通体，通常会导致猫抓病。这种疾病由猫传播，主要影响幼儿，其症状包括感染部位周围的淋巴结肿大和硬化——通常是在被感染的猫引起的抓伤或咬伤之后。

巴尔通体细菌感染血管内皮细胞。通过它们的表面蛋白巴尔通体粘附素A(BadA)，它们将自身附着在所谓的“细胞外基质”的蛋白质(纤连蛋白)上，这是一种位于内皮细胞顶部的蛋白质纤维网络。

为了确定BadA蛋白的哪些部分在细菌粘附过程中很重要，研究人员为巴尔通体细菌配备了各种转基因BadA变体等，然后分析了这些变体仍然能够结合纤连蛋白的程度。一旦明确了哪些BadA片段负责结合，研究小组就产生了针对它们的抗体，并使用细胞培养实验首次证明这种抗体可以预防这种细菌的感染。

汉氏巴尔通体不是一种非常危险的病原体，在大多数情况下，猫抓病不需要任何特殊的药物治疗。然而，对我们来说，汉氏巴尔通体是一种非常重要的模式生物，它可以对付更危险的病原体，例如鲍曼不动杆菌，这是一种严重的病原体，通常会导致伤口感染或肺炎，并且经常对几种最后选择的抗生素表现出耐药性。汉氏巴尔通体的BadA蛋白属于所谓的“三聚体自转运体粘附素”，它还负责在不动杆菌中与人体细胞的粘附和许多其他病原体。因此，药物诱导的这些粘附素的阻断是对抗危险细菌感染的一种有前途的新型和未来方法。”

该研究得到了病毒和细菌粘附素网络培训(ViBrANT)计划的支持;根据MarieSkłodowska-Curie赠款协议，欧盟的HORIZON2020研究和创新计划;罗伯特·科赫研究所，柏林，德国;联邦教育和研究部的“PROXYDRUGS”项目;以及德国研究基金会DFG。