研究人员揭示冠醚微溶剂化作用对气相类天然蛋白质结构影响的分子机制
中科院大连化学物理研究所王方军研究员课题组与西南交通大学顺峰研究员合作，揭示了冠醚的分子机理通过将天然质谱(nMS)与193nm紫外光解离(UVPD)相结合，微溶剂化对气相天然类蛋白质结构的影响。
这项研究于2022年12月30日发表在美国化学学会杂志上。
nMS是研究蛋白质及其复合物的组成和结构的尖端技术。非变性电喷雾电离使用生物相容性溶液将蛋白质从液相转移到气相，同时保持高阶结构和相互作用。
然而，蛋白质中带正电荷的残基会与蛋白质主链羰基形成氢键，通过分子内溶剂化作用稳定侧链的正电荷。
虽然分子内溶剂化引起的蛋白质碰撞截面积的变化已经被离子淌度-质谱检测到，但目前仍缺乏有效的分析手段来准确表征其发生的具体位点和引起结构变化的区域。
在这项工作中，研究人员应用自建的nMS-UVPD平台和自主开发的MS数据处理软件来监测分子内溶剂化引起的构象变化。基于肌红蛋白-血红素复合物的UVPD碎裂模式，他们确定了详细的微溶剂化位点和具有构象变化的区域。
然后，他们系统地表征了具有不同电荷状态的蛋白质离子之间的蛋白质结构变化。他们发现，高电荷态蛋白质的气相结构容易受到分子内溶剂化作用的影响而偏离溶液态结构，而低电荷蛋白质离子的气相结构更接近于溶液态。
“冠醚18C6与蛋白质的络合主要发生在溶液中，然后在电喷雾电离过程中对稳定蛋白质结构起到了重要作用，”王教授说。
UVPD-nMS分析表明，冠醚主要与电荷密度高的蛋白质区域结合，通过阻断带电侧链的分子内溶剂化作用，使蛋白质的气相结构更接近于溶液状态。
“这项工作展示了UVPD-nMS在同时获取蛋白质序列和动态结构信息方面的显着优势，并为nMS中蛋白质溶液结构的维护和有效表征提供了理论和技术见解，”王教授说。
更多信息：LingqiangZhou等人，紫外光
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